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孔保華熊幼翎
《食品工業(yè)科技》2011年06期
【作者單位】：東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院；
美國肯塔基大學(xué)動物和食品科學(xué)系；
作者簡介：孔保華(1963-)，女，教授，研究方向：畜產(chǎn)品加工。
【摘要】：
肌肉中肌原纖維包含肌肉收縮的基本結(jié)構(gòu)單位。蛋白按照其在肌肉中的性質(zhì)又可以分為三大類，包括直接參與肌肉收縮的蛋白，調(diào)節(jié)肌肉收縮的蛋白及細胞骨架蛋白。主要論述了調(diào)節(jié)蛋白和細胞骨架蛋白的種類、性質(zhì)、作用以及對肉品質(zhì)量的影響。
肌肉中蛋白質(zhì)約占肌肉總重的15%～22%，占肉中固形物的60%～88%。按照蛋白質(zhì)溶解性可以將肌肉中的蛋白質(zhì)分為三大類：肌漿蛋白質(zhì)(水溶性蛋白)、肌原纖維蛋白質(zhì)(鹽溶性蛋白)和肉基質(zhì)蛋白質(zhì)(不溶性蛋白)。這三類蛋白質(zhì)中，肌原纖維蛋白在肉制品加工中更重要。這種蛋白質(zhì)在加熱過程中可以凝聚在一起，且對肉的質(zhì)構(gòu)和彈性起著重要作用。肌原纖維蛋白質(zhì)的功能特性主要包括：產(chǎn)生三維結(jié)構(gòu)，通過蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)之間的相互作用形成粘彈性的凝膠基質(zhì)，保水的能力，在乳化體系中能在脂肪球表面形成具有粘性和一定強度的膜，或者在水和空氣的界面形成彈性的膜。這些功能特性使肉制品經(jīng)過加工后具有獨特的感官質(zhì)量，例如使產(chǎn)品具有一定嫩度、多汁性及口感。肌肉中蛋白質(zhì)的功能性和它們的天然結(jié)構(gòu)有著復(fù)雜的關(guān)系。
肌原纖維蛋白按照其在肌肉中的性質(zhì)又可以分為三大類：包括直接參與肌肉收縮的蛋白、調(diào)節(jié)肌肉收縮的蛋白及細胞骨架蛋白。關(guān)于直接參與肌肉收縮的蛋白質(zhì)，主要包括肌球蛋白、肌動蛋白和肌動球蛋白，已經(jīng)有很多報道，而且了解的也比較深入。但是關(guān)于調(diào)節(jié)肌肉收縮的蛋白及細胞骨架蛋白報道還較少。本文主要論述了調(diào)節(jié)蛋白和細胞骨架蛋白種類、性質(zhì)和作用。
1肌肉中蛋白質(zhì)概述
近年來，對肌肉中蛋白質(zhì)的研究已經(jīng)形成一種共識，即肌肉中蛋白質(zhì)的各種功能性和它們的結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。為了確立這種結(jié)構(gòu)和功能性之間的關(guān)系，已經(jīng)對肌肉中的肌原纖維蛋白，尤其對肌球蛋白進行廣泛的研究。在肌纖絲水平，肌原纖維的結(jié)構(gòu)(如在肌原纖維中各種蛋白質(zhì)的排列情況)對肌原纖維膨脹、肌原纖維水合作用和肌肉中蛋白的提取起著決定性的作用。然而對于蛋白質(zhì)來說，蛋白分子的構(gòu)造、外形和大小對它們的功能性有著顯著的影響。在肉制品加工中，蛋白質(zhì)功能性通常要在蛋白質(zhì)分子的天然結(jié)構(gòu)發(fā)生改變后才能表現(xiàn)出來。通常的加工條件，如加熱、冷卻、對肉的機械處理等都會引起蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)變化，此外一些添加成分也能直接或間接與蛋白質(zhì)發(fā)生相互作用，而影響蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)。在加工過程中，蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)會逐漸展開，使蛋白質(zhì)分子之間形成有序的交互作用，從而形成高粘彈性的凝膠網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，這對重組肉生產(chǎn)中產(chǎn)品的結(jié)構(gòu)及其完整性起到重要的作用；另一方面，在機械力(如剪切力)作用下蛋白質(zhì)暴露的疏水基團會快速變性，這對于生產(chǎn)乳化型肉制品起著重要作用。
肌肉中蛋白質(zhì)的功能性和它們的天然結(jié)構(gòu)有著復(fù)雜的關(guān)系。因為在肉的加工中，肌肉蛋白會產(chǎn)生一系列的結(jié)構(gòu)變化，且蛋白質(zhì)變性過程也會產(chǎn)生許多中間的結(jié)構(gòu)變化。肉中蛋白分子在變性過程中過渡狀態(tài)的結(jié)構(gòu)與具體加工條件有關(guān)，而且變化的程度很大，比較復(fù)雜。然而，由加工引起的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)變化與蛋白質(zhì)的天然結(jié)構(gòu)有很大的關(guān)系。如果不考慮肉加工過程中蛋白質(zhì)分子物理化學(xué)方面的變化，肌肉蛋白結(jié)構(gòu)和功能之間的相互關(guān)系就很難描述。例如：肉糜類制品的硬度和彈性與蛋白質(zhì)的凝膠作用和乳化作用有關(guān)，這個關(guān)系可以通過蛋白質(zhì)發(fā)生的物理化學(xué)變化進行預(yù)測，且與蛋白質(zhì)所處的具體離子環(huán)境和加熱過程有關(guān)。蛋白質(zhì)表面極性、所帶電荷、疏水性以及熱穩(wěn)定性等也會影響蛋白質(zhì)物理化學(xué)性質(zhì)，并與肉制品加工條件有關(guān)。了解蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)，將有助于了解蛋白質(zhì)的功能性，并進一步了解結(jié)構(gòu)與功能性之間的關(guān)系，這將有助于食品加工者控制產(chǎn)品質(zhì)量和開發(fā)新的產(chǎn)品。
2調(diào)節(jié)蛋白(RegulatoryProteins)
主要的調(diào)節(jié)蛋白是原肌球蛋白(tropomyosin)和肌原蛋白(troponin)。它們位于細絲，也就是肌動蛋白纖絲上，分別占肌原纖維蛋白總量的8％和5％。此外，肌原纖維含有許多次級的調(diào)節(jié)蛋白，包括一些近期發(fā)現(xiàn)的蛋白。這些蛋白質(zhì)分布在肌絲的不同部分，例如A帶、I帶和Z線，包括α-、β-和γ-肌動蛋白素，C-、M-、H-和X-蛋白，肌酸激酶(creatinekinase)和對位原肌球蛋白(paratropomyosin)。盡管已經(jīng)了解了這些蛋白質(zhì)的部分作用，但它們中的許多蛋白質(zhì)在活體組織中準確的功能性質(zhì)還不是很清楚。仍缺乏關(guān)于肉中這些調(diào)節(jié)蛋白功能性質(zhì)方面的了解，尤其是它們對加工肉制品方面的作用了解的更少。一些次級調(diào)節(jié)蛋白可能與肉制品的功能性有關(guān)。
2．1原肌球蛋白(Tropomyosin)
原肌球蛋白是肌原纖維蛋白中含量更為豐富的調(diào)節(jié)蛋白，是一個二聚體分子，含有兩個不同的亞基，這兩個亞基為α-和β-原肌球蛋白，分子量分別為34000和36000Da。α-和β-亞基能結(jié)合形成三個可能的二聚體，如αα、ββ和αβ。這三種二聚體在不同的肌肉中的分布不同。αα同型二聚體在快收縮的白肌纖維骨骼肌中占優(yōu)勢，αβ異型二聚體在慢收縮的紅肌纖維和紅白肌纖維混合的肉中占優(yōu)勢，而ββ同型二聚體只在心肌中發(fā)現(xiàn)。原肌球蛋白是一個細絲狀的分子，由一個含兩個α-螺旋組成的卷曲螺旋構(gòu)成，每個分子大約40nm長。由于原肌球蛋白分子中缺乏脯氨酸，使得α-螺旋結(jié)構(gòu)(實際上100％)存在于整個分子中。在生理狀態(tài)下，原肌球蛋白結(jié)合到F-肌動蛋白雙螺旋結(jié)構(gòu)的溝槽，每個分子結(jié)合7個G-肌動蛋白，且與肌原蛋白-T亞基(1：1)相連，可以調(diào)節(jié)肌球蛋白ATP酶的活性。在肌肉處于松弛狀態(tài)時，原肌球蛋白位于肌動蛋白雙螺旋纖絲表面，隱蔽了肌動蛋白纖絲與肌球蛋白的結(jié)合位點；在肌肉收縮中，原肌球蛋白移動到F-肌動蛋白的溝槽中，暴露出肌動蛋白與肌球蛋白的結(jié)合位點，允許肌球蛋白結(jié)合到肌動蛋白纖絲上。在肉制品加工過程中，高離子強度的鹽溶液可以起到相似的作用。例如采用0．6mol/L KCI或者NaCl，會使原肌球蛋白從肌動蛋白中分離。原肌球蛋白的水溶液有很高的粘性，這是由于它通過離子的相互作用形成較長對接的纖絲。鹽濃度增加時粘性下降，但添加肌原蛋白時它的粘性增加。
2．2肌原蛋白(Troponin)
肌原蛋白是一個復(fù)合蛋白質(zhì)，含有肌原蛋白C、肌原蛋白I和肌原蛋白T三個亞基，即鈣結(jié)合亞基(C)、抑制收縮亞基(I)、同原肌球蛋白結(jié)合亞基(T)。肌原蛋白是肌原纖維中第二種更豐富的調(diào)節(jié)蛋白，它們與鈣相互作用共同調(diào)節(jié)肌肉的收縮和舒張。
與原肌球蛋白相似，肌原蛋白不直接參與交聯(lián)橋的形成，但是它在肉的收縮和舒張周期中起著直接的作用。在鈣存在時通過三個亞基之間的協(xié)同作用，肌原蛋白以一種奇特的方式調(diào)節(jié)肉的收縮。由冷收縮和解凍僵直收縮引起的肉質(zhì)過硬，就與鈣離子在胞液中的積累有關(guān)，尤其在紅肌纖維中，由于儲存鈣的肌質(zhì)網(wǎng)(sarcoplasmic reliculum)是多孔結(jié)構(gòu)，通過與高濃度的鈣離子結(jié)合，肌原蛋白復(fù)合體就會發(fā)生構(gòu)象的變化，終引發(fā)了僵直前肉的超收縮，導(dǎo)致肉硬度明顯的增加。
肌原蛋白I亞基能夠抑制肌球蛋白和肌動蛋白之間的收縮，同時在原肌球蛋白存在時對肌球蛋白ATP酶的活性也有抑制作用。肌原蛋白I亞基是一個多肽，等電點PI為5．5，有179個氨基酸殘基，在兔骨骼肌中其分子量為20864Da，在雞的骨骼肌中其分子量為21137Da。兔骨骼肌中肌原蛋白I亞基肽鏈的排列順序與心肌中肌原蛋白I亞基幾乎是相同的，但是心肌的肌原蛋白I在N末端另外還有大約20個氨基酸殘基。
肌原蛋白C亞基在酸性溶液中有很高的溶解性，等電點pI為4．1，含有大量的天門冬氨酸和谷氨酸殘基。兔骨骼肌中的肌原蛋白C亞基分子量為17800Da，含有159個氨基酸。一個分子的肌原蛋白C亞基含有四個鈣結(jié)合位點，其中兩個位點對鈣有高度的親和力，另外兩個對鈣的親和力低。每一個鈣結(jié)合位點由一個環(huán)組成，這個環(huán)由大約12個氨基酸并由兩個α-螺旋部分環(huán)繞而成。兩個與鈣離子有高度親和力的結(jié)合位點也能與鎂結(jié)合。兩個低親和力的位點則專門與鈣結(jié)合，似乎能控制蛋白質(zhì)的調(diào)節(jié)功能。
肌原蛋白T亞基通過與肌動蛋白纖絲上的原肌球蛋白結(jié)合，以及通過與肌原蛋白C亞基和I亞基的結(jié)合，調(diào)節(jié)收縮過程。肌原蛋白T亞基是肌原蛋白復(fù)合體中至大的一個亞基。兔骨骼肌中的肌原蛋白T含有259個氨基酸，分子量為30503Da，在雞胸肉和腿肉的肌原蛋白T亞基中分別含有287和263個氨基酸，分子量分別為33500Da和30500Da。肌原蛋白T亞基的N末端，通常稱為肌原蛋白T1亞基，能與原肌球蛋白發(fā)生特殊的和強烈的結(jié)合，而C末端稱為肌原蛋白T2亞基，與肌原蛋白I亞基和肌原蛋白C亞基相互作用。肌肉收縮過程可以用級聯(lián)反應(yīng)(cascadereactions)來描述。當肌原蛋白C亞基與鈣離子(>10-6mol/L)結(jié)合，它的構(gòu)象發(fā)生變化，這樣就啟動收縮循環(huán)。這種結(jié)合導(dǎo)致了三種肌原蛋白亞基之間更強的相互作用，進一步引起肌原蛋白T亞基與原肌球蛋白之間的結(jié)合，從而暴露出肌動蛋白纖絲上肌球蛋白的結(jié)合位點，此外肌原蛋白I與肌動蛋白分離，使得肌動蛋白和肌球蛋白結(jié)合。與大多數(shù)的肌原纖維蛋白不同，肌原蛋白T亞基在動物宰后成熟中易受酶的作用而分解，它的降解產(chǎn)物與分子量為30000Da的多肽的出現(xiàn)有關(guān)，而且在宰后很快出現(xiàn)。
2．3α-肌動蛋白素(α-Actinin)
在Z線中發(fā)現(xiàn)的主要蛋白質(zhì)是α-肌動蛋白素。盡管α-肌動蛋白素只占肌原纖維蛋白總量的2％，但它在肌原纖維中起著重要的調(diào)節(jié)和結(jié)構(gòu)作用。α-肌動蛋白素分子量約95000Da，位于Z線，并且從肌節(jié)相反的方向固定細絲。另外α-肌動蛋白素可能調(diào)控細絲的生長，甚至改變肌動蛋白的結(jié)構(gòu)。α-肌動素含有大量的α-螺旋結(jié)構(gòu)(大約75％)和相對高的帶電殘基。肉宰后成熟會導(dǎo)致α-肌動蛋白素的部分釋放，尤其在快縮肌纖維中，引起Z線的斷裂，并使肉的嫩度提高。
2．4 C-蛋白(C-protein)
C-蛋白與粗絲中的肌球蛋白相連，在肌球蛋白的粗提液中可以得到。每個粗絲有大約37個C-蛋白分子，每個C蛋白帶含有3～5個分子。C-蛋白中脯氨酸含量相對較高(7．1％)，這也是這種蛋白質(zhì)含有少或者不含α-螺旋結(jié)構(gòu)的原因。C-蛋白的大小隨動物種類和肌肉類型而改變，白肌纖維、紅肌纖維和心肌的C-蛋白分子量分別是135000、145000、150000Da。C-蛋白呈伸長的橢圓形，長度大約35nm。盡管已經(jīng)表明C-蛋白可以連接到粗絲軸的表面，并同肌球蛋白尾部的輕酶解肌球蛋白結(jié)合，但對C-蛋白的功能了解還不夠深入。C-蛋白可能調(diào)控肌肉收縮過程中肌動球蛋白交聯(lián)橋的相互作用和運動。另一種有爭議的推測，認為C-蛋白可以沿著肌球蛋白纖絲軸周圍的形成帶，為肌球蛋白纖絲提供一種結(jié)構(gòu)功能。C-蛋白可以在0．6mol/L以上NaCl鹽溶液濃度中抽提出來。
2．5 M-線蛋白(M-line proteins)
M-線蛋白存在于M線上，由三種蛋白質(zhì)組成，即Myomesin、M-蛋白和肌酸激酶。Myomesin和M-蛋白是M線的主要部分，Myomesin分子量185000Da，M-蛋白分子量165000Da。在骨骼肌和心肌的肌原纖維中，Myomesin都是緊密結(jié)合到M線上的。平滑肌沒有Myomesin。Myomesin是個單一肽鏈，有13％的α-螺旋和35％的β-結(jié)構(gòu)。Myomesin和M-蛋白可能是肌原纖維的功能性成分，在維持肌原纖維構(gòu)型上起到支架的作用，這個支架有助于在橫紋肌中對肌球蛋白纖絲的雙極性定向。透射電鏡已經(jīng)揭示了M-線的兩種結(jié)構(gòu)成分，如M-纖絲和M-橋。M-纖絲平行于肌原纖維，而M-橋垂直于肌原纖維并且連接鄰近的肌球蛋白纖絲。因此，M-橋可能起著保持肌球蛋白纖絲橫向和縱向的定位的作用。有證據(jù)顯示，肌酸激酶是M-橋的主要結(jié)構(gòu)成分，在活體組織中它促進了能量的再生。
2．6 H-和X-蛋白(H-and X-proteins)
之所以這樣命名這些蛋白是對應(yīng)于它們在SDS凝膠電泳時所標記的帶，因為對天然肌球蛋白的SDS凝膠電泳，這些帶被標記為H和X。這兩種蛋白質(zhì)存在于粗絲表面，且與肌球蛋白有聯(lián)系，它們能在粗絲A帶兩端與細絲發(fā)生重疊。X-蛋白結(jié)合在C蛋白上，因此它可能作為C-蛋白的一部分環(huán)繞著肌球蛋白纖絲。X-蛋白在慢收縮的紅肌纖維中出現(xiàn)，但在快收縮的白肌纖維中缺乏。H-和X-蛋白僅占肌原纖維蛋白總量的一小部分(分別為0．185％和0．20％)。與X-蛋白相比，H-蛋白的分子量要小一些，大約69000Da，而X-蛋白分子量為152000Da。與C-蛋白相似，H-蛋白和X-蛋白含有高比例的極性氨基酸殘基，因此它們具有親水性。H-和X-蛋白確切的功能性質(zhì)還不知道，然而這兩種蛋白被認為具有酶的活性，起著調(diào)節(jié)蛋白的功能，并且對粗絲的結(jié)構(gòu)有穩(wěn)定作用。
3細胞骨架蛋白(CytoskeletaIProteins)
到二十世紀中葉，只發(fā)現(xiàn)肌球蛋白、肌動蛋白和一些調(diào)節(jié)蛋白，這些蛋白在生物體中具有重要的功能，而且對肉的質(zhì)量也有影響。然而在過去的20多年中，已經(jīng)證實肌原纖維中一些新的蛋白質(zhì)，并對它們的特征進行了鑒定。大多數(shù)新發(fā)現(xiàn)的蛋白質(zhì)具有維持細胞結(jié)構(gòu)的作用，因此被稱作細胞骨架蛋白。這一類蛋白對肌肉收縮起到調(diào)節(jié)和穩(wěn)定的作用。這類蛋白主要包括連接蛋白(titin)和伴肌動蛋白(nebulin)，還伴隨著一些次級的多肽，例如肌間線蛋白(desmin)、細絲蛋白(filamin)和zeugmatin蛋白。
細胞骨架蛋白以細絲狀存在，與粗絲和細絲平行排列，也叫間隙纖絲(gapfilaments)。它們存在于肌原纖維的間隙，可以起到連接肌節(jié)的橋梁作用，當肌肉高度收縮時用電子顯微鏡能夠觀察到這種纖絲的橋梁作用。在間隙纖絲中被發(fā)現(xiàn)的主要蛋白是連接蛋白(titin)，它貫穿于整個肌節(jié)。連接蛋白或間隙纖絲的生理功能還不是很清楚，但它能夠保持粗絲在A帶中間的橫向定位。在加熱時，連接蛋白會斷裂成更小的碎片，這些碎片會進一步促進間隙纖絲的結(jié)構(gòu)強度。因此間隙纖絲可以對熟肉的殘余韌度(toughness)起作用。近來的研究顯示，間隙纖絲通過宰后成熟的誘導(dǎo)，可以在肉的嫩化中起一定作用。
3．1連接蛋白(Titin)
肌原纖維的粗絲和細絲依靠一個高分子量的蛋白而發(fā)生重疊，這個蛋白質(zhì)先被Maruyama等(1976)分離并命名為連接蛋白。該蛋白后來被Wang等(1979)純化并稱之為連接蛋白。近來的研究已經(jīng)指出連接蛋白是位于肌原纖維間隙的主要的纖絲成分，這個間隙位于肌動蛋白和肌球蛋白纖維之間，連接蛋白在高度伸展的肌纖維中能夠看到。由于這個原因，這種纖絲也被稱作間隙纖絲(gap filaments)。間隙纖維也稱為中間纖絲(intermediate filaments)，平均直徑100，介于肌動蛋白纖絲(60)和肌球蛋白纖絲(150)之間。連接蛋白可將粗絲連接到Z線上，并且使粗絲相互交叉進入到肌節(jié)里。連接蛋白也是使粗絲和細絲有序排列的模板。在肌原纖維中連接蛋白的這種排列表明它本身的長度超過了整個肌節(jié)的長度。
連接蛋白是第三種更豐富的肌原纖維成分，占整個肌原纖維蛋白重量的8％～10％，在骨骼肌和心肌中含量較多，而平滑肌中含量少。在SDS凝膠電泳中，連接蛋白出現(xiàn)一個雙線的帶，分子量大約為1000000Da。由于連接蛋白的分子量很大，它確切的分子量很難測定。通常認為連接蛋白缺乏二級結(jié)構(gòu)，包括α-螺旋。然而從形態(tài)學(xué)上，連接蛋白類似于彈性蛋白和膠原蛋白，形成了具有高度彈性的細微的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。連接蛋白纖維柔韌性很好，它們可通過賴氨酸衍生物產(chǎn)生的共價鍵交聯(lián)在一起。目前對天然連接蛋白分子的物理和化學(xué)性質(zhì)了解的很少，因為在連接蛋白分離或純化過程中，通常會發(fā)生變性或者蛋白酶解。在肉的成熟過程中連接蛋白易發(fā)生蛋白水解。在肉的內(nèi)源性蛋白酶作用下，連接蛋白很易發(fā)生水解，這些內(nèi)源酶包括鈣激活酶(calpain)和羧基蛋白酶(carboxy protease)。連接蛋白在冷藏溫度下降解相對較慢，當加熱溫度達到50℃或更高時會發(fā)生快速降解。連接蛋白對肉韌度(toughness)的貢獻已經(jīng)引起大量的爭論，確切的作用還不夠明確。
3．2伴肌動蛋白(Nebulin)
伴肌動蛋白起初是連接蛋白制備過程的一個雜蛋白。目前在組織學(xué)上確認的伴肌動蛋白形狀為細長、云霧狀、連續(xù)的橫向排列的結(jié)構(gòu)，也叫N2-線，存在于A-I帶邊界附近和Z線的每一側(cè)。事實上伴肌動蛋白是僅有的一種已被證明能以7個N-線形式出現(xiàn)的蛋白，它包括一個N1線，四個N2線和兩個N3線。同連接蛋白相似，伴肌動蛋白有較大的分子量，大約600000Da，占肌原纖維蛋白總量的大約5％。伴肌動蛋白的生理功能還不是很清楚，它出現(xiàn)在A-I帶匯合處，似乎與肌動蛋白纖維的有序排列有關(guān)，因而有利于肌動蛋白纖絲和肌球蛋白纖絲的相互作用。此外伴肌動蛋白可以附著在間隙纖絲的連接蛋白上，在肌原纖維中起到結(jié)構(gòu)和調(diào)節(jié)的作用。伴肌動蛋白在宰后肉的起初成熟過程中迅速降解，特別對鈣激活酶很敏感。因此伴肌動蛋白與肉的成熟嫩化有關(guān)。
3．3肌間線蛋白(Desmin)
與連接蛋白和伴肌動蛋白一樣，肌間線蛋白也是一種新發(fā)現(xiàn)的蛋白質(zhì)，它的分子量為55000Da，盡管在骨骼肌中肌間線蛋白的含量僅占肌原纖維蛋白總量的0．18％，但由于它在肌原纖維定位和排列上所起的作用，因而引起人們很大關(guān)注。肌間線蛋白以絲狀體形式排列在Z線的外圍附近。這些纖絲占據(jù)相鄰肌原纖維之間的空隙，將肌原纖維結(jié)合在一起，形成肌肉細胞的骨架。肌間線蛋白在平滑肌中的含量多達5％，要比在骨骼肌中的含量高得多。它將肌原纖維在Z線處連接到一起的作用似乎更重要。肌間線蛋白在動物宰后很容易發(fā)生蛋白水解，這點與肌原蛋白T相似。由于在動物宰后Z線破壞，尤其在快縮肌纖維中，是動物死后肌肉變化非常顯著的一個特征，所以可能肌間線蛋白的蛋白水解與動物死后肌肉的成熟嫩化有關(guān)。